{"id":3218,"date":"2021-05-31T10:00:10","date_gmt":"2021-05-31T08:00:10","guid":{"rendered":"http:\/\/www.soccorritori.ch\/?p=3218"},"modified":"2021-05-30T08:39:11","modified_gmt":"2021-05-30T06:39:11","slug":"curva-di-dissociazione-dellemoglobina","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.soccorritori.ch\/?p=3218","title":{"rendered":"Curva di dissociazione dell\u2019Emoglobina"},"content":{"rendered":"

Il 98% dell\u2019ossigeno (O2) presente nel sangue viene trasportato dall\u2019emoglobina<\/strong> (Hb), la parte restante \u00e8 disciolta nel sangue secondo la legge  di Henry<\/em> (la quantit\u00e0 disciolta \u00e8 proporzionale alla pressione parziale dell\u2019O2). Quando la pressione di ossigeno \u00e8 di circa 95 mmHg (sangue arterioso), in 100 ml di sangue sono disciolti 0,29 ml di Ossigeno. La pressione di O2 \u00e8 anche in grado di regolare quanto ossigeno si lega all\u2019emoglobina (saturazione dell\u2019emoglobina \u2013 SatO2<\/strong>): quando la PO2 \u00e8 pari a circa 95 mmHg (arterie), la SatO2 \u00e8 di 97%, mentre quando \u00e8 pari a 40 mmHg (sangue venoso) la SatO2 scende al 75%.<\/p>\n

La relazione tra saturazione dell\u2019emoglobina e pressione di ossigeno nel sangue \u00e8 rappresentata da una curva a \u201cesse italica<\/strong><\/em>\u201c, riportata qui sotto:<\/p>\n

\"grafico\"<\/p>\n

Si pu\u00f2 notare come all\u2019aumentare della PO2 aumenti la saturazione dell\u2019emoglobina, in particolare nella porzione centrale ripida<\/strong><\/em> della curva, dove a piccole variazioni in aumento o in diminuzione della pressione di ossigeno corrispondono grandi variazioni della saturazione. Ci\u00f2 permette di regolare perfettamente gli scambi gassosi: nei tessuti, infatti, dove la pressione di ossigeno \u00e8 bassa, l\u2019emoglobina pu\u00f2 cedere facilmente l\u2019ossigeno.  Allo stesso tempo quindi bisogna tener presente che sotto certi valori di SatO2 (80%) la pressione di ossigeno scende rapidamente sotto i 60 mmHg (insufficienza respiratoria acuta).<\/p>\n

La forma a esse italica della curva dipende dal fatto che l\u2019emoglobina \u00e8 un tetramero<\/strong>, ovvero una proteina composta da 4 parti, ognuna delle quali presenta un gruppo Eme <\/strong>in grado di legare una molecola di ossigeno. Ogni volta che si crea un legame con una molecola di ossigeno, aumenta l\u2019affinit\u00e0 per l\u2019ossigeno degli altri gruppi eme e viceversa. La mioglobina<\/strong>, che invece \u00e8 un monomero, ha una affinit\u00e0 maggiore per l\u2019O2 e quindi lo rilascia solo quando la pressione di ossigeno nei tessuti \u00e8 molto bassa.<\/p>\n

La curva, inoltre, si sposta verso destra <\/strong>(cio\u00e8 si riduce l\u2019affinit\u00e0 dell\u2019Hb per l\u2019ossigeno e quindi aumenta la capacit\u00e0 di cederlo) se diminuisce il pH<\/em>,aumenta l\u2019anidride carbonica<\/em> (CO2), aumenta la temperatura<\/em>, aumenta la concetrazione di 2,3-difosfoglicerato<\/em> nei globuli rossi (intermedio del metabolismo glicolitico che si lega all\u2019emoglobina riducendone l\u2019affinit\u00e0 per l\u2019O2): tutto ci\u00f2 avviene nei tessuti quando consumano ossigeno, favorendo, in tal modo, la cessione di altro ossigeno.  Lo spostamento a destra dovuto all\u2019aumento della CO2 (riduzione del pH) prende il nome di effetto Bohr<\/strong>.<\/span><\/p>\n

Vi ricordo che un grammo di Hb lega circa 1,34-1,39 ml<\/strong> di ossigeno. Tenendo presente che normalmente si trovano 15 grammi<\/strong> di Hb per 100 ml di sangue, nel sangue arterioso possono essere trasportati fino a un massimo di 20 ml <\/strong>di  ossigeno per 100 ml di sangue<\/p>\n

Ricordate che in caso di intossicazione da monossido di carbonio (CO) la SatO2 pu\u00f2 risultare normale: ci\u00f2 accade perch\u00e8 i saturimetri <\/strong>rilevano la porzione di emoglobina legata, ma in questo caso\u2026\u00e8 legata al CO invece che all\u2019ossigeno!<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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